Firenze, 24 apr. - (Adnkronos) - Passi avanti nello studio delle malattie come l'Alzheimer e l'amiloidosi sistemica, caratterizzate dall'accumulo di proteine aggregate nell'ambiente extracellulare di specifici tessuti. Sulla edizione online della rivista "Nature Structural and Molecular Biology" e' stato pubblicato uno studio condotto dal gruppo di ricerca guidato da Fabrizio Chiti, del Dipartimento di Scienze Biochimiche dell'Universita' di Firenze, che per la prima volta applica una nuova metodologia per la comprensione del processo di aggregazione proteica alla base dell'insorgere di questo tipo di patologie. "Nell'Alzheimer - spiega Chiti, ordinario di Biochimica - la proteina aggregata e' un piccolo peptide che si accumula nel cervello; nell'amiloidosi sistemica di tipo AL, per fare un altro esempio, si tratta della catena leggera delle immunoglobuline che si accumula in vari tessuti quali il rene, il cuore, il fegato". La ricerca ha studiato la formazione degli oligomeri proteici, piccoli aggregati che successivamente crescono e si ristrutturano a formare lunghi aggregati fibrillari (fibrille amiloidi). Sono proprio gli oligomeri a destare attenzione in quanto si ritiene che svolgano un ruolo fondamentale non solo nell'intero processo di aggregazione proteica, ma anche per la loro azione tossica. (segue)