(Adnkronos) - "E' risaputo - prosegue il docente dell'Ateneo fiorentino - che l'aggregazione proteica e' condizionata dai glicosaminoglicani, polisaccaridi complessi che si trovano abbondantemente nella matrice extracellulare dei tessuti in cui l'aggregazione proteica avviene. Tra questi l'eparan solfato e' il piu' importante in quanto si trova universalmente associato a tutti gli aggregati amiloidi estratti dai pazienti e accelera l'aggregazione di tutte le proteine finora studiate". Per studiare nella sua rapidita' il processo di formazione degli oligomeri indotto da eparan solfato i ricercatori hanno utilizzato una metodologia, lo stopped-flow abbinato al light scattering, che sebbene sia da anni impiegata per studiare reazioni chimiche e processi di folding proteico rapidi, non e' mai stata applicata in precedenza a studi di aggregazione proteica. "Lo studio - conclude Chiti - ha permesso di delineare il processo di aggregazione oligomerica indotta da eparan solfato con un dettaglio molecolare di gran lunga superiore a quello degli studi precedenti". Il lavoro sviluppato principalmente dal team dell'Universita' di Firenze ha visto il coinvolgimento di una studentessa di dottorato, Neda Motamedi-Shad, ora post-doc presso l'Universita' di Cambridge in Inghilterra; hanno collaborato inoltre un gruppo di ricerca dell'Universita' di Genova, coordinato da Annalisa Relini e un gruppo dell'Universita' di Udine, coordinato da Rino Esposito.
